Dans une protéine, une répétition est un bloc de séquence peptidique reproduit plus d'une fois dans l'ensemble de la séquence de la protéine, à l'identique ou de manière très semblable.
Vue d'ensemble
1. En général,
ces répétitions contiennent de 30 à 40 résidus qui peuvent prendre une forme particulière, en particulier solénoïdale.
Exemples de solénoïdes
(Figure : vetopsy.fr d'après Bubus12)
2. On peut trouver des répétitions plus courtes.
a. Certaines ont une structure désordonnée comme :
2. Les résidus d'interaction protéine/protéine, dispersés sur les deux protéines, sont rarement spécifiques à la répétition.
Les extrémités N-terminale et C-terminale peuvent être allongées par de nouvelles répétitions ou raccourcies par l'élimination de certaines d'entre elles, sans que cela ait un impact significatif sur la stabilité de l'ensemble du domaine (Evolution of protein structures and functions 2002).
Solénoïdes circulaires (fermés)
Un solénoïde fermé est une structure protéique dont les répétitions N- et C-terminales entrent en interaction.
Ces solénoïdes sont circulaires, en forme de roue.
Ce nombre varie entre 4 et 75.
Ces solénoïdes sont en règle générale des modules d'interaction protéine/protéine et le plus souvent, le site de liaison est situé sur l'axe du solénoïde.
Structure de Gαi1/β1γ2
(Figure : vetopsy.fr d'après Johnston et coll)
a. Chaque feuillet β est typiquement formé de quatre brins β antiparallèles tordus de telle sorte que les premier et dernier brins sont presque perpendiculaires l'un à l'autre.
On trouve des domaines avec 4 à 8 lames bêta, qui forment toutes généralement un tunnel central qui produit des axes pseudo-symétriques.
La structure à sept lames semble la plus favorable d'un point de vue géométrique ( tableau).
b. En général, le pore central interagit le plus souvent avec les régions peptidiques des principaux partenaires d’interaction.
2. On peut citer entre autres :
les répétitions WD40 ou répétition β-transducine, dans de nombreuses protéines,
Le tonneau β (β barrel) est un feuillet β (β-sheet) composée de répétitions en tandem qui se tordent et s’enroulent pour former une structure toroïdale fermée dans laquelle le premier brin est lié au dernier brin (liaison hydrogène).
1. Les brins β (β-strand), dont le nombre peut varier de 8 à 22 et qui forment un feuillet β, sont reliés entre eux par :
Tonneau β (β barrel)
(Figure : vetopsy.fr d'après GFDL)
des virages bêta (β turn) du côté cytoplasmique,
le mode de repliement dit en " clé grecque ", i.e. greek key en anglais, comme dans les cristallines γ, protéines structurelles hydrosolubles du cristallin,
le mode de repliement dit en " gâteau roulé ", i.e. jelly roll ou parfois Swiss roll en anglais, comme dans les protéines de capsides de nombreux virus sphériques.
Remarque :un tonneau β particulier, le trèfle β (β trefoil fold), est une structure protéique composée par 12 brins β pliés en trois unités similaires β-β-β-boucle-β, ayant une structure en Y ou en forme de trèfle (Extracting function from a β-trefoil folding motif 2008).
solénoïde α). 
