une région variable d’environ 20 résidus au début,
un ensemble répété plus commun de résidus qui forme généralement un feuillet β (β-sheet) anti-parallèle à quatre brins.
2. Les pales se rejoignent pour former une hélice, la plus courante étant une hélice bêta à 7 pales.
Les lames s’emboîtent de sorte que le dernier brin bêta d’une répétition se forme avec les trois premiers de la répétition suivante pour former la structure de la lame 3D.
Le β-propeller est formé par sept répétitions WD de 43 acides aminés, retrouvés dans de nombreuses famille de protéines, et sept feuillets β antiparallèles à 4 branches, avec une connection entre WD1 et WD7 pour maintenir la structure protéique.
3. De manière significative, le pore central du domaine WDR interagit le plus souvent avec les régions peptidiques des principaux partenaires d’interaction.
Toutefois, par exemple, la protéine EED utilise les surfaces supérieure, inférieure et latérale pour interagir avec d’autres composants du complexe PRC2 (Polycomb Repressive Complex 2) qui inactive la transcription.
Répétition WD40 et interactions d’EED
(Figure : vetopsy.fr d'après Schapira et coll)
Remarque : il existerait des domaines WE
dans lesquels l'acide glutamique (E) remplacerait l'acide aspartique (D).
