Biologie cellulaire
Matrice extracellulaire
(ECM)
Collagène
- En construction
Le collagène est la principale protéine structurelle de la matrice extracellulaire (ECM) des tissus conjonctifs de nombreux animaux.
Les collagènes forment une famille de protéines (40 types différents), le plus souvent présents sous forme fibrillaire (
types de collagènes).
C'est la protéine la plus abondante chez les mammifères (25 à 35% des protéines corporelles), i.e. plus de 100 000 protéines différentes présentes dans la matrice extracellulaire (ECM).
Vous pouvez lire : A guide to the composition and functions of the extracellular matrix (2021).
Structure du collagène
Le collagène, ou plutôt les collagènes, fait partie d'une famille de protéines dites structurales, le plus souvent présentes sous forme fibrillaire.
1. Ce polymère est formé de trois chaînes polypeptidiques enroulées en triple hélice qui lui confére une résistance mécanique à l'étirement.
(Figure : vetopsy.fr d'après He et coll)
Généralement, deux chaînes α1 sont identiques alors qu'α2 est légèrement différente (Collagen structure and stability 2009).
a. Les collagènes, contrairement aux autres protéines, contiennent des séquences particulières d'acides aminés.
- Les motifs répétitifs sont des triplets, i.e. avec la glycine comme premier résidu (33%), i.e. glycine-proline-X et glycine-X-hydroxyproline, où X est tout acide aminé autre que la glycine, la proline ou l'hydroxyproline ( tableau).
- La quantité importante d'hydroxyproline (Hyp), à 9% alors que la proline est à 13%, en fait des protéines particulières avec les élastines.
- On trouve aussi de l'hydroxylysine (Hyl).
b. La proline stabilise la conformation hélicoïdale de chaque chaîne α et la glycine permet aux trois chaînes de se tasser étroitement pour former la triple hélice finale de collagène.
2. Certaines des chaînes latérales de la lysine sont oxydées en dérivés aldéhyde ($\ce{−CH=O}$), qui réagissent avec une autre lysine ou une autre lysine oxydée d'une autre chaîne pour la stabiliser via l'action de la lysyl oxydase ou LOX (EC 1.4.3.13) avec comme cofacteur LTQ (lysyl tyrosylquinone).
$\ce{L-lysyl-[protéine] + O2$ $\leftrightharpoons}$ $\ce{S)-2-amino-6-oxohexanoyl-[protéine] + H2O2 + NH4(+)}$
(Figure : vetopsy.fr d'après Sponk)
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3. L'hydroxylysine (Hyl) et l'hydroxyproline (Hyp), situées à des endroits spécifiques par rapport à la glycine, sont hydroxylées dans la lumière du réticulum endoplasmique (RE) par des enzymes comportant la vitamine C comme cofacteur :
- la lysyl hydroxylase ou LOX (EC 1.14.11.4) pour la lysine,
$\ce{L-lysyl-[collagène] + 2-oxoglutarate + O2$ $\leftrightharpoons}$ $\ce{5-hydroxy-L-lysyl-[collagène] + succinate + CO2}$
$\ce{L-prolyl-[collagène] + 2-oxoglutarate + O2}$ $\leftrightharpoons$ $\ce{ trans-4-hydroxy-L-prolyl--[collagène] + succinate + CO2}$
L'O-glycosylation du collagène est étudiée dans un chapitre spécial.
Fonctions et maladies liées au collagène
Pour l'instant, dans vetopsy.fr, vous pouvez étudier le rôle du collagène dans l'athérosclérose.
Vous pouvez lire : Collagen, en attendant le développement de cette page.
La seule personne qui ait réussi à tout faire pour vendredi, c'est Robinson Crusoé !
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