Dans une protéine, une répétition est un bloc de séquence peptidique reproduit plus d'une fois dans l'ensemble de la séquence de la protéine, à l'identique ou de manière très semblable.
Exemples de solénoïdes
(Figure : vetopsy.fr d'après Bubus12)
Les domaines protéiques en solénoïdes se présentent sous deux formes :
La répétition ARM a une origine phylogénétique commune avec la répétition HEAT.
Répétition armadillo
La répétition armadillo (ARM), appellé aussi répétition de tatou, traduction de armadillo en français, est le nom d'une séquence d'environ 40 résidus retrouvée dans de nombreuses protéines.
Elle a d'abord été trouvée dans un gène de la drosophile , i.e. Armadillo, l'homologue de la β-caténine.
Elle est contenue dans plus de 240 protéines différentes de fonctions cellulaires diverses, de la levure à l’homme.
Structure de la β-caténine
(Figure : vetopsy.fr modifiée d'après Xing et coll)
1. Chaque répétition ARM se replie, en général, en un faisceau hélicoïdal compact tridimensionnel (3D) conservé composé de trois hélices α (H1, H2 et H3).
2. Le domaine ARM résultant a un sillon chargé positivement qui varie entre les différentes protéines et leur permet d’interagir avec les surfaces acides des partenaires d'interaction distincts qui s’enroulent autour d’eux.
a. La stabilité thermodynamique intrinsèque des répétitions individuelles et du domaine ARM qui en résulte est médiée par les interactions entre les résidus hydrophobes hautement conservés dans les séquences de répétitions.
Séquence d’un domaine ARM (plus de 170 protéines)
(Figure : vetopsy.fr d'après Gul et coll)
Exemples d'interaction de ligands avec des protéines ARM (ARMC)
(Figure : vetopsy.fr d'après Gul et coll)
3. Cependant la similitude de séquence entre les ARM est faible et leur hélice peuvent être plus ou moins longues, et même une peut être absente ( structure de la β-caténine).
Exemple de répétition ARM dans p115
(Figure : vetopsy.fr d'après Striegl et coll)
1. Les répétitions HEAT se composent de deux hélices (A et B), liées par une courte boucle.
Cependant, l’hélice A fortement courbée des répétitions HEAT correspond aux hélices 1 et 2 des répétitions ARM.
Exemple de répétition ARM dans p115
(Figure : vetopsy.fr d'après Striegl et coll)
2. Le domaine HEAT, comme le domaine ARM, contient un ensemble de résidus hydrophobes hautement conservés qui interviennent dans les interactions protéine-protéine.
L’un des motifs caractéristiques des répétitions HEAT est la présence de résidus d’aspartate (D) et d’arginine (R) conservés aux positions 19 et 25, respectivement.
3. Les répétitions HEAT varient davantage que les répétitions ARM , tant en longueur, en séquence d’acides aminés et en structure tridimensionnelles.
Séquences des trois classes de domaines HEAT et et des ARM
(Figure : vetopsy.fr d'après Andrade et coll)
Liaison SREBP/importine β
(Figure : vetopsy.fr d'après Lee et coll)
IMB,
AAA,
ADB.
2. Les protéines contenant HEAT qui comprennent des répétitions HEAT sont nombreuses et sont impliquées dans les processus comme ( liste) :
la modification et la dégradation des protéines, comme dans les RAC qui assemble le protéasome 26S, ou Vac14 qui sert de plate-forme à un complexe pour la régulation de PIKfyve, ou Vps15/p150, composant des complexes des PI3K de classe III,
le transport nucléo-cytoplasmique,
la régulation transcriptionnelle et traductionnelle,
la réparation de l’ADN,
la régulation chromosomique,
la régulation du cytosquelette,
la régulation de la prolifération cellulaire par TOR…
structure de la β-caténine). 
