Lors de la fusion membranaire, les protéines v-SNARE (v pour vésiculaire) et les protéines t-SNARE (t pour target, cible), localisées sur des membranes séparées, forment un assemblage progressif en forme de fermeture éclair de quatre domaines SNARE, en général un de chaque sous-famille (Qa/Qb/Qc et R), formant le complexe trans-SNARE.
Le complexe SNARE est aussi appelé SNAREpin en anglais.
Lors de la fusion, les complexes trans-SNARE passent en position cis, i.e. complexes cis-SNARE dans lesquels toutes les protéines SNARE sont positionnés sur la même membrane.
Dans le milieu cellulaire, les protéines SNARE sont généralement conservées dans des compartiments séparés et dans des conformations inactives pour prévenir prématurément des événements de fusion inopportuns ( régulation des protéines SNARE).
R-SNARE et Q-SNARE
(Figure : vetopsy.fr d'après Baker et coll)
1. L'assemblage du complexe trans-SNARE nécessite plusieurs protéines SNARE, i.e. trois ou quatre, nécessaires à la formation du faisceau de 4 hélices α issues des domaines SNARE pour former un motif coiled-coil.
Les protéines SNARE sont essentiellement des tiges élastiques α-hélicoïdales, qui peuvent transmettre la force mécanique sur les membranes et ainsi perturber leur bicouche.
Quelques exemples de domaines SNARE
(Figure : vetopsy.fr)
1. Les résidus d'acides aminés en interaction qui zippent le complexe SNARE peuvent être regroupés en couches.
Chaque couche est composée par 4 acides aminés, un pour chacune des hélices α, i.e. résidu A et D de chaque répétition ( couches du domaine SNARE).
Couche 0 du complexe SNARE neuronal
(Figure : vetopsy.fr d'après Sutton et coll)
Au centre du complexe se trouve la couche ionique zéro composée d'un résidu d'arginine (R) et de trois résidus de glutamine (Q).
Le groupe guanidino [-NH-C(=NH)-NH2] chargé positivement du résidu arginine (R) interagit avec les groupes carboxyles [R-C(=O)-OH] chargés nédativement de chacun des trois résidus glutamine (Q).
Les 4 acides aminés sont disposés de manière asymétrique dans la couche et leurs interactions assurent la stabilité de la couche.
L'extrémité de la chaîne latérale arginine se situe au centre de l'asymétrie et les groupes amino forment des liaisons hydrogène avec les trois résidus glutamine.
Ainsi, l'ajustement stérique et électrostatique forme une couche ionique 0 (zero ionic layer).
Les autres couches peuvent contenir d'autres résidus et la courbure des hélices α n'est pas uniforme, i.e. de 5° à 25°.
Ces couches bordant la couche 0 agissent comme un joint étanche pour protéger les interactions ioniques du solvant environnant, i.e. l'eau.
L'exposition de la couche ionique zéro au solvant aqueux casse la glissière à leucine et conduit à l'instabilité du complexe SNARE ( désassemblage du complexe SNARE).
régulation des protéines SNARE).
