Transport des lipides : lipoprotéines
Apolipoprotéines
ApoC : vue d'ensemble

Vue d'ensemble

1. Les apolipoprotéines C (apoC) sont composées de quatre membres de faible poids moléculaire appartenant aux apolipoprotéines échangeables :

• l'apoC-I,
• l'apoC-II,
• l'apoC-III,
• l'apoC-IV.

2. Les apoC sont des composants de surface des :

• chylomicrons (CM),
• VLDL (lipoprotéines de très basse densité),
• HDL (lipoprotéines de haute densité).

a. À jeun, les apoC sont majoritairement associées aux HDL.

b. Lors de l'absorption des graisses alimentaires, les apoC se redistribuent préférentiellement à la surface des TRL (lipoprotéines riches en triglycérides), i.e. chylomicrons et VLDL.

3. Les apoC sont composées de 2 à 3 hélices amphipathiques ( structure de l'apoC-II).

Modèle des interactions entre les apoC

La régulation des VLDL (lipoprotéines de très basse densité) et le métabolisme des chylomicrons (CM) par les apoC ont été modélisés dans : Aromatic residues in the C terminus of apolipoprotein C-III mediate lipid binding and LPL inhibition (2017).

1. ApoC-III n'inhibe pas la LPL (LipoProtéine Lipase) dans des conditions normolipidémiques (Modulation of Lipoprotein Lipase Activity by Apolipoprotein 1985).

a. Les apoC (apoC-I, C-II et C-III) se lient aux VLDL naissantes et aux chylomicrons dans le plasma.

En raison de taille et de structure similaires, les apoC remodèlent les surfaces lipidiques (A Pressure-dependent Model for the Regulation of Lipoprotein Lipase by Apolipoprotein C-II 2015).

b. Au fur et à mesure que la LPL hydrolyse les triglycérides (TG) dans le noyau des lipoprotéines, la taille des particules diminue tandis que la pression de surface augmente ( augmentation de la pression de surface).

Les apoC présentent un comportement de désorption similaire à partir des surfaces lipidiques, indiquant un réarrangement conformationnel (Changes in helical content or net charge of apolipoprotein C-I alter its affinity for lipid/water interfaces 2013).

• Une (ou plusieurs) hélice dans chaque apoC se désorbe probablement à mesure que la pression de surface des lipoprotéines augmente.
• Pour l'apoC-II, l'hélice C-terminale se désorbe probablement pour interagir avec la LPL et favoriser son activité.
• Les tryptophanes dans les hélices C-terminales de l'apoC-III l'ancrent aux surfaces lipidiques, tandis que l'hélice N-terminale se désorbe.

c. Au fur et à mesure que la pression de surface continue d'augmenter, les apoC-I et apoC-III se désorbent à des pressions de rétention inférieures à celles de l'apoC-II.

d. La désorption des complexes apoC-II/PL (phospholipide) déclenche probablement l'inactivation de la LPL (LipoProtéine Lipase) et la libération de l'enzyme des particules résiduelles.

2. Dans l'état hypertriglycéridémique, l'apoC-III entre en compétition avec l'apoC-II et/ou la LPL (LipoProtéine Lipase) pour la liaison aux lipides afin d'inhiber la LPL.

• Les taux d'apoC-III sont multipliés par 5 dans le plasma et par 7 dans les VLDL.
• Des niveaux plus élevés d'apoC-III sans lipides et liés à la surface des lipides empêchent la LPL d'accéder au substrat sur les lipoprotéines riches en triglycérides (TG).

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