Domaines protéiques à doigt de zinc
Domaines B-box
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Les B-box, dont la structure se rapproche du domaine RING, sont retrouvées dans plus de 1500 protéines.
(Figure : vetopsy.fr)
Pour en savoir plus : Solution Structure of the RBCC/TRIM B-box1 Domain of Human MID1: B-box with a RING 2006 et Solution Structure of the MID1 B-box2 CHC(D/C)C2H2 Zinc-binding Domain: Insights into an Evolutionarily Conserved RING Fold 2007 et Structure of the MID1 Tandem B-Boxes Reveals an Interaction Reminiscent of Intermolecular Ring Heterodimers 2008.
Structure
Les B-box, divisées en deux groupes (type 1 et 2), sont riches en cystéine et en histidine.
- Les protéines possèdent soit une simple B-box, en général de type 2 (B2), soit un tandem de B-box de type 1 et 2 (B1B2).
- Elles peuvent être retrouvées dans des protéines qui ne possèdent pas de domaine RING ou de domaine coiled-coil (superhélice).
Leur séquences consensus - le type 2 est plus court de quelques 8 acides aminés - et l'emplacement des résidus qui se lient au zinc est différent.
- B1 : Cys-X2-Cys-X6-17-Cys-X2-Cys-X4-8-Cys-X2-3-Cys/His-X3-4-His-X5-10-His[Cys5(Cys/His)His2].
- B2 : Cys-X2-4-His-X7-10-Cys-X1-4-Asp/Cys4-7-Cys-X2-Cys-X3-6-His-X2-5-His[CysHisCys(Asp/Cys)Cys2His2].
(Figure : vetopsy.fr avec l'aimable autorisation de Massiah)
Certains B-box de type 2 ne comporte qu'un seul atome de zinc chélaté par 2 cystéines et deux histidines comme XNF7 du xénope (Enhancement of BRCA1 E3 Ubiquitin Ligase Activity through Direct Interaction with the BARD1 Protein 2002). Une large boucle hydrophobe sans zinc comprend 2 cystéines et un acide aspartique.
Par contre, leurs structures secondaire et tertiaire sont similaires (ββα RING-like fold).
- Les deux B-box interagissent au moyen d'un faisceau à quatre hélices, chaque protéine fournissant deux hélices : 10 résidus sont impliqués dans cette interaction. La B-box 1 est N-terminale par rapport à la 2, l'ordre étant conservé au cours de l'évolution pour toutes les protéines. Cette position invariable montre que les 2 B-box coopèrent.
- La B-box de type 2 tourne alors de 90° par rapport à la B-box de type 1 (Structure of the MID1 Tandem B-Boxes Reveals an Interaction Reminiscent of Intermolecular Ring Heterodimers 2008).
Les B-box sont contenues par exemple dans les domaines TRIM qui comprend aussi un vrai domaine RING-finger N-terminal comme l'Ectodermine/TRIM33.
Rôles
Les B-Box ne peuvent pas recruter l'enzyme de conjugaison E2 (E2 ubiquitin-conjugating enzyme), même si elles sont impliquées dans l'ubiquitination. Le processus engagé est encore inconnu (Structural insights into the TRIM family of ubiquitin E3 ligases 2014).
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