La liprine-α1, chez les mammifères, est ubiquitaire. La liprine-α-2/3 est principalement exprimée dans le cerveau, avec à la fois une localisation présynaptique et postsynaptique.
Les protéines de la famille liprine-α construisent des échafaudages dans les synapses et coordonnent diverses protéines synaptiques pour assembler de grands complexes protéiques.
Protéines de la zone active (ZA)
(Figure : vetopsy.fr d'après Mochida et Wang)
Échafaudage de la ZA
Le dysfonctionnement ou la déplétion de la liprine-α conduit à :
2. La région CC2 se lie aux protéines qui participent à l'organisation de l'ultrastructure et à la libération de neurotransmetteurs dans la zone active i.e. :
1. La formation de synapses de mammifères implique l'alignement précis des sites de libération présynaptique avec des récepteurs postsynaptiques, mais la manière dont les contacts cellulaires naissants/cellules se traduisent dans l'assemblage de spécialisations présynaptiques reste obscure.
Dans les neurones humains dépourvus des quatre isoformes de la liprine-α, des contacts synaptiques naissants se forment, mais le recrutement de composants de zone active (ZA) et l'accumulation des vésicules synaptiques sont bloqués, entraînant des boutons " vides " et une perte de transmission synaptique.
2. Les interactions avec les molécules d'adhésion des cellules présynaptiques de la famille LAR-RPTP ou des neurexines via CASK sont nécessaires pour localiser la liprine-α aux sites synaptiques naissants.
La liprine-α recrute par la suite des composants présynaptiques via une interaction directe avec les protéines ELKS.
liprine-α1 et motilité cellulaire).
