Domaines protéiques
Domaine WH
Sommaire
- Biologie cellulaire et moléculaire
- Constituants de la cellule
- Matrice extracellulaire
- Reproduction cellulaire
- Biochimie
- Composition de la matière vivante
- Composés organiques
- Protides
- Acides aminés
- Structure des protéines
- Domaines des protéines
- Modifications post-traductionnelles
- Acides nucléiques
- Glucides
- Lipides
- Vitamines
- Enzymes
- Coenzymes
- Hormones
- Protides
- Composés inorganiques
- Composés organiques
- Composition de la matière vivante
- Transport membranaire
- Moteurs moléculaires
- Voies de signalisation
Le domaine WH (Winged Helix) est un sous-type de la famille HTH (Helix-Turn-Helix).
(Figure : vetopsy.fr d'après Teichmann et Zephris)
Ce domaine est trouvé, sur le site vetopsy.fr, dans :
- les Fox (ou FAST) qui participent au recrutement du complexe Smad2/Smad4,
- dans les sous-unités de ESCRT-II, complexe de tri endosomal.
Structure du domaine WH
Le domaine WH (Winged Helix) est formé de :
- trois hélices α (de 1 à 3), l'hélice α3 est particulièrement conservée,
- trois feuillets β (β sheet) selon un ordre précis : α1, β1, α2, α3, β2, β3.
Deux boucles spécifiques, qui font la spécificté de ce domaine, sont situées :
- avant hélice α1 (α0), comme le TFE (Archeal Transcription Factor),
- entre l'hélice α2 et α3, comme le TFIIF-β (Transcription factor II β).
Ce domaine est retrouvé aussi bien chez les Protocaryotes que chez les Eucaryotes.
Fonctions du domaine WH
1. Les boucles définissent la spécificité du domaine pour réguler la transcription de l'ADN.
(Figure : vetopsy.fr d'après Kitano sous Open Archive)
2. Toutefois, ces dernières années, les études ont montré que le domaine WH ne se limite pas à ce rôle. Il intervient aussi dans :
- les interactions protéine/protéine,
- la reconnaissance des ARN,
- la reconnaissance d'autres domaines de complexe comme ceux de la condensine (impliquée dans la condensation des chromosomes avant la mitose),
- l'ouverture directe de l'ADn par une boucle spécifique (β-wing), entre les brins β2 et β3 (Structural Basis for DNA Strand Separation by the Unconventional Winged-Helix Domain of RecQ Helicase WRN 2010).