Neurophysiologie : synapse chimique
Structure postsynaptique
- En construction
La synapse chimique, malgré une grande variété dans son organisation, est constituée de trois parties.
- 1. la structure présynaptique,
- 3. la fente synaptique,
- 2. la structure postsynaptique.
Structure postsynatique
Vue d'ensemble
1. La structure postsynaptique (ou plateau) est caractérisée par la densité postsynaptique (PSD), réseau de plusieurs centaines de protéines adjacent à l'intérieur de la membrane postsynaptique, i.e. structure de transition entre l'intérieur de la cellule et la membrane postsynaptique (The Postsynaptic Density: There Is More than Meets the Eye 2016).
- Elle sert d'ancrage aux molécules et assure la cohésion de l'ensemble.
- Elle coordonne les différents événements qui se succèdent après l'activation des récepteurs.
2. La densité postsynaptique est une zone dense sous-membranaire, opaque aux électrons, large de 200 à 800 nm de diamètre pour une épaisseur de 30 à 60 nm, qui présente en général une dépression centrale.
Elle est bien visible dans les synapses asymétriques, mais beaucoup moins dans les synapses symétriques où elle est plus mince et se laisse traverser par les électrons.
Composition de la PSD
La densité postsynaptique (PSD) est composée de nombreuses molécules.
Vous pouvez lire : Organization and dynamics of PDZ-domain-related supramodules in the postsynaptic density (2009) qui montre une partie de la complexité de cette PSD et la composition de certaines molécules.
1. La PSD est constituée de molécules d'ancrage et d'échafaudage.
Dans le noyau de la PSD, on trouve les protéines MAGUK (Membrane-Associated GUanylate Kinases), comme PSD-93, PSD-95, SAP97 et SAP102, proches de la membrane (Mechanisms of MAGUK-mediated cellular junctional complex organization 2018)
Dans le pallium, extension plus profonde de la PSD, on localise :
- les protéines Homer (The Homer family proteins 2007),
- les proteines Shank - SH3 and multiple ankyrin repeat domains 1, 2 et 3 - (The Shank family of scaffold proteins 2000 et SHANK proteins: roles at the synapse and in autism spectrum disorder 2017)..
Le pallium, entre le noyau de la PSD cytosquelette d'actine, est très dynamique et présente des changements au cours de l'activité synaptique.
- Dans des conditions de forte excitation, le pallium devient dense en électrons, avec l'ajout de CaMKII et de plusieurs autres protéines (SynGAP, AIDA-1, Shank et CYLD cf tableau 1).
- L'activation et/ou la translocation de CaMKII est nécessaire pour le recrutement d'autres composants vers le pallium.
2. Les enzymes de signalisation comprennent :
- les kinases, en particulier la Ca++/calmoduline-dépendante (CAMKII),
- les phosphatases,
- les phosphodiestérases (PDE),
- les seconds messagers.
3. Les composants cytosquelettiques organisent spatialement et fonctionnellement les récepteurs des neurotransmetteurs au niveau postsynaptique, telles que l'actine, MAP1 (protéine liée aux microtubules 1)…
Vous pouvez lire :Caractérisation de la co-organisation nanoscopique des récepteurs glutamatergiques à l’état basal et dans un modèle d’autisme (2019), thèse de Julia Goncalves d'où le tableau suivant a été tiré.
Protéines d'échaffaudage | Fonctions | Partenaires |
---|---|---|
PSD-95 (ou SAP-90) |
|
NMDAR TARPs |
Homer |
|
Canaux calciques de type P-Q Canaux TRPC Dynamine III Facteur NFAT mGluR1 mGluR5 PIKE-L Récepteurs IP3 Récepteurs de la ryanodine Shank |
Shank | GKAP GRIP Homer MAGUK (PSD-93 / PSD-95) Rich2 SSTR2 |
|
GKAP (ou DAP-1) |
Régulation de l’adressage et de la stabilité de Shank dans les épines dendritiques |
DLC nArgBP2 SAP-97 Shank SSCAM PSD-95 |
TARPs | Adressage, régulation de la diffusion et modulation des propriétés biophysiques des AMPAR |
AMPAR PSD-95 |
Fonctions de la PSD
Toutes les protéines de la PSD , par leur liens avec le cytosquelette, les protéines membranaires, les récepteurs, les canaux ioniques et les protéines G de transduction, jouent un rôle important dans :
- le développement synaptique,
- la transmission synaptique,
- la plasticité synaptique (Neuronal plasticity affects correlation between the size of dendritic spine and its postsynaptic density 2019).