Moteurs moléculaires
Structure de la myosine II

Citation

« En premier lieu, une structure offre un caractère de système. Elle consiste en éléments tels qu'une modification quelconque de l'un entraîne une modification de l'ensemble. »

Claude Lévi-Strauss

Documentation web

Sommaire

La myosine II se retrouve :

  • dans les cellules musculaires (striées ou lisses) et jouent alors un rôle essentiel dans la contraction des muscles (squelettiques, cardiaque et lisses),
  • dans les cellules non-musculaires pour contribuer à la motilité celulaire, la migration, l'adhésion, la division cellulaire…

Cette classe comprend un grand nombre de membres (15 gènes pour ne coder que la chaîne lourde chez les mammifères) pour que leur contraction soit individualisée selon leurs rôles.

Structure de la myosine II


C'est au niveau de la tête de myosine (tête S1) que se situe l'activité ATPasique et le site de liaison à l'actine qui augmente fortement cette activité
.

Domaine moteur de la tête

MStructure de la myosine II
Structure de la myosine II
(Figure : © vetopsy.fr)

Le domaine moteur est inséré dans la partie globulaire (d'environ 780 acides aminés) de la tête de la myosine, région N-terminale de la chaîne lourde, qui contient aussi le site de liaison à l'actine.

Ce moteur contient des hélices-α disposées autour d'un coeur, domaine constitué d'un feuillet β à 7 brins, appelé transducteur.

Si ce moteur est bien conservé par l'évolution, sa régulation par des liaisons ioniques ou des modifications post-traductionnelles est très largement différenciée suivant les différents isoformes (Principles of Unconventional Myosin Function and Targeting 2011).

Le domaine moteur peut être subdivisé en 4 sous-domaines.

1. Le sous-domaine N-terminal.

2 et 3. Les sous-domaines de 50 kDa, haut (U50 : U pour " Upper ") et bas (L50 : L pour " Lower ") peuvent être considérés comme les pinces d'une tenaille : le déplacement de U50 provoque la fermeture de la tenaille pour " enserrer " l'actine.

Une large fissure (poche nucléotidique) entre U50 et L50 contient 3 structures de liaison nucléotidique :

  • une P-loop (Phosphate binding loop : séquence riche en glycine suivie d’une lysine conservée puis d’une sérine ou une thréonine, présente dans la majorité des ATPases et des GTPases) qui se lie à l'ATP,
  • deux commutateurs (Switch 1 et 2 : SW1 et SW2) qui entourent la P-loop et qui, suivant la présence ou l'absence du nucléotide, changent de conformation (rotation de 5° pour SW2) comme dans les protéines-G pour s'ouvrir ou se fermer (Catalytic mechanism of ATP hydrolysis in the myosin molecular motor 2006).
Tête de la myosine II et chaînes légères
Tête de la myosine II et chaînes légères
(Figure : © vetopsy.fr d'après Preler)

4. le convertisseur est une forme de douille dans laquelle vient se fixer le bras de levier du cou.

Ce convertisseur peut subir une rotation de 60° : sa connexion asymétrique avec L50 (par l'hélice SH1 et l'hélice relais) amplifie les faibles modifications de changement conformationnel du domaine moteur lors de la liaison au nucléotide ou à l'actine (The Principal Motions Involved in the Coupling Mechanism of the Recovery Stroke of the Myosin Motor 2007).

On retrouve quelquefois un domaine SH3 qui n'existe pas dans certaines myosines (myosine I) et qui n'est pas impliqué dans l'activité motrice.

Cou de la myosine II

Structure de la myosine (photo)
Structure de la myosine
(Photographie : © greatcourse.cnu.edu.cn)

Le cou est composé de deux domaines (ou motifs) IQ (calmodulin-binding motif), motifs de 25 acides aminés ([I,L,V]QxxxRGxxx[R,K]), formant une hélice-α amphiphylique.

Les domaines IQ se lient à la calmoduline ou aux chaînes légères calmoduline-like : chaîne légère essentielle (ELC la plus proche du domaine moteur) et la chaîne légère régulatrice.

Le cou agit comme un bras de levier qui amplifie le mouvement généré par le domaine de moteur.

Queue de la myosine II

La queue (environ 1100 acides aminés) est formée par une longue superhélice (coiled coil) formée par les deux hélices-α parallèles qui maintient l'axe de la molécule (Skip Residues and Charge Interactions in Myosin II Coiled-coils: Implications for Molecular Packing 2005).

La courte extrémité C-terminale non-hélicoïdale de 47 acides aminés a un rôle est essentiel pour la bonne taille des filaments et pour éviter les inconvénients inhérents à une queue spiralée.

En outre, ce fragment terminal détermine la structure spécifique du filament pour les isoformes non-musculaires de la myosine II et lui donne ses fonctions cellulaires uniques (Myosin II Tailpiece Determines Its Paracrystal Structure, Filament Assembly Properties, and Cellular Localization 2009).

Liaison des myosines II entre elles

Les myosines II se lient et forment :

  • les filaments épais dans les cellules musculaires striées en relation avec les filaments fins pour former les myofibrilles et provoquer, par leur interaction, la contraction (mécanisme de la liaison mysoine II-actine),
  • les faisceaux antiparallèles dans les cellules non-musculaires.
Liaison  entre myosine II non-musculaire et actine
Liaison entre myosine II non-musculaire et actine
(© vetopsy.fr)

Liaison de la myosine II à l'actine

Biologie cellulaire et moléculaireConstituants de la celluleMatrice extracellulaire
Reproduction cellulaireBiochimieTransport membranaire
Moteurs moléculairesMyosinesMyosine II (structureMyosine II (liaison actine)
Moteurs basés sur les myosines

Bibliographie
  • Marieb E. N. - Anatomie et physiologie humaines - De Boeck Université, Saint-Laurent, 1054 p., 1993
  • Maillet M. - Biologie cellulaire - Abrégés de Masson, 512 p, 2002
  • Lodish et coll - Biologie moléculaire de la cellule - De Boeck Supérieur, Saint-Laurent, 1207 p., 2014