• Comportement du chien et
    du chat
  • Celui qui connait vraiment les animaux est par là même capable de comprendre pleinement le caractère unique de l'homme
    • Konrad Lorenz
  • Biologie, neurosciences et
    sciences en général
  •  Le but des sciences n'est pas d'ouvrir une porte à la sagesse infinie,
    mais de poser une limite à l'erreur infinie
    • La vie de Galilée de Bertold Brecht

Domaines protéiques à doigt de zinc
Domaine ZZ

Sommaire

Les domaines ZZ sont des domaines hautement conservés et retrouvées dans de nombreuses protéines.

Ces domaines ont d'abord été découverts :

Structure du domaine ZZ

Domaine ZZ de CBP
Domaine ZZ de CBP
(Figure : vetopsy.fr d'après Legge)

Les domaines ZZ sont des domaines à deux motifs à doigt de zinc semblables aux domaines RING, PHD ou FYVE. Il comporte classiquement :

Toutefois, dans la dystophine/utrophine des mammifères, le premier site contient une histidine, et le deuxième moins conservé que le premier, a perdu deux cystéine en les remplaçant par une histidine et un acide aspartique.

Ce domaine ZZ fait partie d'un domaine riche en cystéine (avec un domaine WW et deux mains EF) qui se lie au β-dystroglycane (cf. chapitre sur la dystrophine).

Fonctions du domaine ZZ

Les domaines ZZ sont impliqués dans les interactions protéine/protéine comme :

Bibliographie
  • Lodish et coll - Biologie moléculaire de la cellule - De Boeck Supérieur, Saint-Laurent, 1207 p., 2014
  • Maillet M. - Biologie cellulaire - Abrégés de Masson, 512 p, 2002