• Comportement du chien et
    du chat
  • Celui qui connait vraiment les animaux est par là même capable de comprendre pleinement le caractère unique de l'homme
    • Konrad Lorenz
  • Biologie, neurosciences et
    sciences en général
  •  Le but des sciences n'est pas d'ouvrir une porte à la sagesse infinie,
    mais de poser une limite à l'erreur infinie
    • La vie de Galilée de Bertold Brecht

Domaines protéiques
Domaine immunoglobuline (Ig)

Sommaire

Le domaine d'immunoglobuline est un type de domaine protéique qui se retrouve dans une superfamille appelée la superfamille des immunoglobulines (IgSF).

Les membres de cette superfamille sont impliqués dans un grand nombre de fonctions comme :

  • la motilité et la réorganisation du cytosquelette,
  • la prolifération la différentiation cellulaires, le développement neuronal,
  • la réponse immunitaire.

Domaine Ig

Domaine Ig
Domaine immunoglobuline (Ig)
(Figure : vetopsy.fr)

Le domaine Ig comprend 70 à 110 acides aminés et sont classés en fonction de leur taille et de la fonction (Ig-like domains: Evolution from simple interaction molecules to sophisticated antigen recognition 1999).

Le domaine est formé de deux feuillets de brins β antiparallèles dont les interactions, qui stabilisent l'ensemble, sont sous-tendues par :

Les domaines de type Ig peuvent être classés en :

  • domaines variables : IgV qui comptent 9 brins β ;
  • domaines constants : IgC1 et IgC2, qui n'en compte que 7 ;

Les IgC2 ont une structure primaine proche des IgV, mais sont de la taille des IGC.

  • domaines intermédiaires ou IgI.

Récepteurs à domaine Ig

Ces récepteurs comprennent plusieurs régions.

Domaine Ig et rôles
Réceteurs à domaine Ig et leurs rôles
(Figure : vetopsy.fr d'après Laure Yatime)

1. La région extracellulaire contient en général différents domaines Ig.

  • Le plus éloigné, qui est un domaine IgV contient le site du récepteur aux ligands.
  • Puis, on trouve des domaines IgC qui relie le récepteur à la membrane.

2. Les récepteurs à domaines Ig :

  • présentent le plus souvent une seule hélice α transmembranaire ou,
  • sont ancrés grâce à du glycosylphosphatidylinositol (GPI) à la membrane.

3. Le domaine intracellulaire est court et contient :

  • soit des motifs de liaison pour des molécules qui interviennet dans la signalisation intracellulaires comme les kinases ou protéines adaptatrices,
  • soit des domaines de phosphorylation tridimensionnellement structuré

Protéines à domaine Ig

Les protéines à domaine Ig comprennent :

  • les récepteurs d'antigène de surface cellulaire,
  • les co-récepteurs et les molécules de co-stimulation du système immunitaire,
  • des molécules impliquées dans la présentation des antigènes aux lymphocytes,
  • des molécules d'adhésion cellulaire, par leur propension à dimériser (cis et trans),
  • certains récepteurs de cytokines et de protéines musculaires intracellulaires,
  • les canaux sodium voltage-dépendants.

Izumo, protéine spécifique du sperme, en fait aussi partie (seule protéine membranaire essentielle à la fusion du spermatozoïde/ovule (The immunoglobulin superfamily protein Izumo is required for sperm to fuse with eggs 2005).

Bibliographie
  • Lodish et coll - Biologie moléculaire de la cellule - De Boeck Supérieur, Saint-Laurent, 1207 p., 2014
  • Maillet M. - Biologie cellulaire - Abrégés de Masson, 512 p, 2002