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Domaines protéiques d'interaction membranaire
Domaines FYVE

Sommaire
Domaine FYVE de Vsp27p
Domaine FYVE de Vps27p
(Figure : vetopsy.fr d'après Misra)

Le domaine FYVE, domaine zinc finger proche des domaine LIM et C1, interagit avec les membranes cellulaires.

Son nom vient des protéines Fab1p, YOTB, Vac1p et EEA1.

Ce domaine est retrouvé, sur le site vetopsy.fr, dans :

Vue d'ensemble

Le domaine FYVE est présent dans une trentaine de protéines chez l'Homme et sont divisés en deux classes (The WD40 and FYVE domain containing protein 2 defines a class of early endosomes necessary for endocytosis 2006).

1. Certains qui se lient spécifiquement au phosphatidyl inositol 3' phosphate [PtdIns(3P) ou PI3P] membranaire endosomal, très riche en Pi3P, mais aussi plasmique.

Ces domaines se retrouvent dans les protéines ciblées impliquées dans la régulation du trafic membranaire, et dont certaines se lient aux membres de la sous-famille Rab des peites GTPases (Multivalent Mechanism of Membrane Insertion by the FYVE Domain 2004).

Domaines FYVE de EEA1 et interactions
Domaines FYVE de EEA1 et interactions
(Figure : vetopsy.fr d'après Dumas)

2. D'autres ont une fonction n'est pas encore connue (Crystal Structure of a FYVE-Type Zinc Finger Domain from the Caspase Regulator CARP2 2004).

Structure du domaine FYVE

Le domaine FYVE de Vsp27p possède une structure proche des domaines RING et PHD. Il est formé de :

  • 2 feuillets β (β sheet) antiparallèles à double brin, un dans la région N-terminale, formé par β1 et β2, et un autre formé par β3 et β4,
  • 7 cystéines et 1 histidine (ou, selon le protéines 8 cystéines ou 1 à 2 histidines qui peuvent les remplacer), qui chélatent les deux ions zinc,
  • une hélice α C-terminale qui contient un motif consensus RxC.

1. Une poche dans laquelle vient se fixer le phosphatidyl inositol 3' phosphate [PtdIns(3P) ou PI3P] par des liaisons hydrogène avec le phosphate 1 et 3, et les groupes hydroxyles 4, 5 et 6, est formée par :

  • la séquence consensus (R/K)(R/K)HHCRT - ici Arg188 (R), Lys189 (K), His190, His191 et Arg193 (R), complété par Arg220 -,
  • un motif N-terminal WxxD - ici, Tryp170 -.

Toutefois, cette interaction ne suffit pas au recrutement membranaire (Mechanism of Membrane Insertion by the FYVE Domain 2004).

2. Certains domaines ont perdu ces signatures et sont appelés domaines FYVE-related : c'est le cas des CARP (Caspase-Associated Ring Proteins) qui ne peuvent se lier aux phospholipides.

Bibliographie
  • Lodish et coll - Biologie moléculaire de la cellule - De Boeck Supérieur, Saint-Laurent, 1207 p., 2014
  • Maillet M. - Biologie cellulaire - Abrégés de Masson, 512 p, 2002