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Enzymes : protéases (peptidases ou enzymes protéolytiques)
Vue d'ensemble et classification

Sommaire
définition

Les protéases (peptidases ou enzymes protéolytiques), classées parmi les hydrolases, assurent, en grande partie, la dégradation des protéines (protéolyse).

Liaison peptidique
Liaison peptidique
(Figure : vetopsy.fr d'après Gbdivers et Webridge)

Les autres processus peuvent être la digestion intra-moléculaire, ainsi que la protéolyse par des températures élevées ou par des pH bas.

bien

La base de données MEROPS est une ressource d'information inépuisable sur les peptidases et les protéines qui les inhibent.

Classification des protéases

Les protéases peuvent être classées selon plusieurs critères.

Selon la position de la coupure 
  de la chaîne peptidique

1. Les exopeptidases (ou exoprotéases) clivent l'extrémité de la protéine.

  • Les aminopeptidases coupent la liaison entre le premier et le second acide aminé, libérant l'acide aminé N-terminal.
  • Les carboxypeptidases coupent entre la liaison entre l'avant-dernier et le dernier acide aminé de la chaîne, libérant l'acide aminé C-terminal.

2. Les endopeptidases (ou endoprotéases) clivent une liaison à l'intérieur de la chaîne protéique.

Une isopeptidase coupe une liaison isopeptidique, i.e. liaison peptidique qui se trouve dans la chaine principale de la protéine.

Selon leur mécanismes d'action et la nature de leur résidu catalytique

Les protéases sont classées, suivant leur description chronologique (New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases 2011).

Régulations et actions des protéases
Régulations et actions des protéases
(Figure : vetopsy.fr)

1. Les protéases à acide aspartique - A - (1993),

2. Les protéases à cystéine - C -, aussi appelées protéases à thiol (1993) : (louperôle dans la désubiquitination)

3. Les protéases à sérine - S - (1993),

4. Les métalloproteases - M -, utilisant un cation bivalent (1993),

5. Les protéases à thréonine - T - (1997),

6. Les protéases à acide glutamique - G - (2004),

7. Les protéases à asparagine - N -, utilisant une asparagine pour effectuer une réaction d'élimination qui n'utilise pas de molécule d'eau (2011).

Certaines protéases ont évolué à partir d'un ancêtre commun et forment une superfamille évolutive qui contiennent des familles utilisant différents nucléophiles dans leur triade catalytique (PA clan).

Mode d'action des protéases

Bibliographie
  • Marieb E. N. - Anatomie et physiologie humaines - De Boeck Université, Saint-Laurent, 1054 p., 1993
  • Maillet M. - Biologie cellulaire - Abrégés de Masson, 512 p, 2002
  • Lodish et coll - Biologie moléculaire de la cellule - De Boeck Supérieur, Saint-Laurent, 1207 p., 2014